RIKEN的三位科学家发现了一种支配着酶(催化生命中几乎所有化学反应的分子)活性的惊人关系。这一发现可以帮助研究人员选择和设计用于生物技术应用的最佳酶。这项研究发表在《自然通讯》杂志上。
所有形式的生命都依赖于酶——没有酶，大多数生物化学反应将进行得太慢，无法维持生命的进程。酶通过与一种被称为底物的化合物结合而起作用。
酶的活性——衡量它们加速反应的程度——通常通过考虑三种速率来用数学方法描述:底物分子与酶结合的速率;这种结合被逆转的速率;以及底物转化为反应产物的速率。
这三个步骤中的每一步都用一个数值速率常数来表示。当这些常数组合成一个方程时，一个叫做Km的值就出现了。这反映了酶对底物的亲和力，Km值越低表明亲和力越高。
RIKEN三人组的数学分析揭示了酶的Km值与酶在催化相同反应的酶中最活跃的条件之间惊人的简单关系。
理研可持续资源科学中心的hideeshi Ooka说:“理论预测，最好的酶是Km等于底物浓度的酶。”“我们开始这项研究时就知道我们会得到某种最大化运动的公式，但我们从未想到它会如此简洁。对我来说，这种简单在数学意义上感觉很美。”
这一见解促使研究小组探索自然界中Km与底物浓度之间关系的现有数据。结果支持了他们的假设:一项对1000多种酶的调查显示，许多酶在其底物浓度等于或非常接近其个体Km值的环境中起作用。
“这表明生物进化的一个方向是确保酶的Km值接近其自然环境中的底物浓度，”Ooka说。
在提供对酶进化的重要新认识的同时，这一见解也将有助于研究人员修改或设计用于生物技术的酶。
“一个关键的信息是Km不应该太小，这与之前的假设相矛盾，即较小的Km总是更好的，”Ooka说。“相反，选择或设计Km值等于底物浓度的酶将是最好的策略。”
